Many cases of macromolecular amylases were reported. Various modes of complex formation with normal amylase were considered to be categorized as follows: 1. a polymer complex of normal amylases, 2. a complex of normal amylase and plasma proteins other than immunoglobulins (e. g., some glycoproteins), 3. a complex of normal amylase and some other large non-protein molecules (e. g., glycogen or other mucopolysaccharides) and 4. a complex of amylase and immunoglobulins.
In this study, four cases of amylase-linked immunoglobulins were reported and the mode of binding form between amylase and immunoglobulins were discussed.
Three of the cases were tumor-bearing patients of lung, gastric and esophageal cancer, and therapeutically, pancreatic enzyme preparations were not administered in the past three years. The last one was a patient with liver cirrhosis and chronic pancreatitis who have not been administered with pancreatic drugs.
The class of heavy chain of amylase linked immunoglobulin was proved to be γ in three and α in one of the cases by immunoelectrophoresis followed by amylase activity staining. The type of light chain was determined to be exclusively λ irrespective of heavy chain class.
In three of the cases, the immunoglobulin complexes were partially dissociated into normal amylase and immunoglobulin G at pH8.6, and completely dissociated at pH9.0. These phenomena of dissociation might give a clue to explain the heterogeneity of macromolecular amylases which have been discussed previously.
Papain digestion of amylase linked immunoglobulin G was carried out to elucidate the specific antigen-antibody bindings of these macromolecular complexes. The molecular size of the digest was determined to be smaller by thin layer gel-filtration. The precipitin line formed against anti-Fab antiserum was proved to have amylase activity, but that against anti-Fc was not. This fact suggests that the binding site of amylase linked immunoglobulin G was located in Fab portions and that the complexes are specific antigen-antibody complexs.
Thus, it was elucidated that the complex formation of amylases and immunoglobulins in blood plasma is one of the circulating autoantibodies and must be clearly distinguished from the other unknown macromolecular amylase complexes.

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調製用ディスク電気泳動法を用い,ヒト血清リポ蛋白質分析用ポリアクリルアミド系によるイヌ血清リポ蛋白質の分離回収を試みた.著者らのゲル系では血清リポ蛋白質をスダン黒によって前染色するが,これがリポ蛋白質各分画の正確な分離と回収を容易なものとした.前染色は分離回収分画のリポ蛋白質としての分析あるいはリポ蛋白質脂質構成の分析の障害とはならないと考えられた.
イヌ血清リポ蛋白質は4種,即ちαリポ蛋白質の亜分画3種(alb,α-1,α-2リポ蛋白質)およびβリポ蛋白質に分離された.イヌ血清リポ蛋白質の基本成分はα-1リポ蛋白質であった.電気泳動分離後のリポ蛋白質およびそれぞれの脂質成分はポリアクリルアミアドゲルから回収され,その後の分析を可能とした.各リポ蛋白質の脂質構成はそれぞれに特徴的であり,リポ蛋白質相互間の鑑別を可能とするものであった.リポ蛋白質相互間の汚染はリポ蛋白質脂質の分析ならびにリポ蛋白質回収分画の免疫電気泳動の結果からみて,たとえあるとしても僅少のものと思われた.しかしながら,イヌ全血清とリポ蛋白質回収分画の抗イヌ・ウサギ血清に対する反応には部分的な不一致がみられ,リポ蛋白質抗原成分の各リポ蛋白質分画への複雑な分布を示唆しているものと思われた.結論として,本報に述べた方法を用いイヌ血清リポ蛋白質についての更に詳しい検討を行ない得るものと考えられた.

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動脈硬化性病変を背景として生じる虚血性心疾患は,血清脂質ならびに血清リポ蛋白質の異常と密接に関連する.本研究の目的は古典的な血清リポ蛋白質濾紙電気泳動法に高い電気泳動的分離能を有するポリアクリルアミドゲル・ディスク電気泳動法を加えた分析を行ない,虚血性心疾患における血清リポ蛋白質の異常を一層鮮明に捉えようとするものである.
対象は心循環器系疾患に関係した愁訴を以て受診もしくは入院をした患者を中心とし,ほぼ同数の健常者が含まれている.全例につき理学所見,一般臨床生化学的検査,胸部X線検査,心電図検査,脂質化学的検査などを実施した.血清リポ蛋白質濾紙ならびにディスク電気泳動法は著者らの既報した方法に従って実施した.
対象例の血清リポ蛋白質ディスク電気泳動像は6種の基本的電気泳動像(b,bp,B,Bp,Pb,PBと仮称された)に分類することができた.これらはそれぞれにある程度特徴的な脂質化学的性質を示していた.臨床像との関連では高Bリポ蛋白質血症状態を反映するBあるいはBpの像が集団における出現頻度は比較的低いが,虚血性心疾患の検出率は著しく高く(60～65%),注目された.高プレ-βリポ蛋白質血症の状態を示すPbの像は,虚血性心疾患の検出率は比較的低い(42%)が,患者集団における出現頻度が対照集団に比べて著しく高い点が注目された.PB型は最近提唱されるに至っている第VIのフェノタイプもしくは混合型高リポ蛋白質血症に相当するものと考えられるがディスク法によって適確に診断され得た.出現頻度はBあるいはBpに近く,虚血性心疾患の検出頻度はPbのそれに近い率を示した.本研究の結果からポリアクリルアミドゲル電気泳動法による血清リポ蛋白質の分析は,虚血性心疾患患者における異常の検出に有効であると結論された.

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