The Journal of Biochemistry
Online ISSN : 1756-2651
Print ISSN : 0021-924X
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Volume 27, Issue 1
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  • TRENNUNGSMETHODE DES α- UND β-LECITHINS
    TOSHIO YOSHINAGA
    1938 Volume 27 Issue 1 Pages 1-5
    Published: 1938
    Released on J-STAGE: November 18, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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  • STUDIES ON “PHOSPHOSACCHAROMUTASE”
    SADAYA IRI
    1938 Volume 27 Issue 1 Pages 7-22
    Published: 1938
    Released on J-STAGE: November 18, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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    1. The enzyme which establishes an equilibrium between fructose- and glucosemonophosphoric ester was named phosphosac-charomutase. At the equilibrium the ester was composed of 70% aldose and of 30% ketose. The enzyme is distributed widely in animal tissues. As regards their efficacy as enzyme sources the tissues may be arranged in descending order: Muscle; liver and kidney; brain and bone marrow; blood. The optimum tempera-ture for the enzyme activity was 37°C. The optimum hydrogen-ion concentration was pH 8 for the crude enzyme solution and pH 7 for the purified one. The velocity co-efficients of the reversi-ble reactions involving the interconversion between ketose- and aldose-ester were calculated.
    2. The purification of the enzyme was achieved either by removing the impurities with kaolin or by adsorption-elution of the enzyme with aluminium hydroxied A and disodium hydrogen-phosphate. The purest enzyme sample was obtained from the ex-tract of rabbit muscle by four successive treatments of the 30% acetone solution of the enzyme with kaolin.
    3. The trasnformation of glyceraldehydephosplioric acid into dihydroxyacetonephosphoric acid was also achieved with the puri-fied enzyme sample.
    4. Glucose-3-phosphoric ester, and ribose-3- and -5-phosphoric esters were indifferent to the action of the enzyme.
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  • ENZYMIC HYDROLYSIS OF NUCLEOTIDES AND NUCLEOSIDES
    II. Further Purification of Nucleotide-N-Ribosidase
    YASUO KOMITA
    1938 Volume 27 Issue 1 Pages 23-33
    Published: 1938
    Released on J-STAGE: November 18, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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    1. Nucleotide-N-ribosidase and nucleosidase were found to be separable one from the other, taking advantage of the difference in their absorbability by colloidal iron hydroxide. Nucleosidase was easily re-extracted from the adsorbent by eluting with phos-phate solution at acid, neutral or alkaline reaction for a short duration. The solution of ribosidase free from nucleosidase was prepared by treating the adsorbent which had been previously freed from nucleosidase, with Na2HPO4 solution for a long time.
    2. Calf spleen contained both enzymes, nucleosidase far pre-dominating over the other. When the enzymes were adsorbed by aluminium hydroxide Cγ, and eluted subsequently with Na2HPO4 solution, only nucleosidase was re-extractable.
    3. The observation of Levene and Klein that the purified nucleosidase does not disrupt the glycosidic linkages of nucleotides is correct, inasmuch as the enzyme samples which were purified by iron hydroxide or prepared from calf spleen and purified by aluminium hydroxide Cγ, were employed. However, the conclusion deduced by them from the above observation, that there is no enzyme for the hydrolysis of glycosidic linkages of nucleotides cannot be accepted. The presence of nucleotide-N-ribosidase escaped their notice.
    4. Kaolin adsorbed ribosidase and nucleosidase at acid media but only to a slight extent. Zinc hydroxide was a powerful ad-sorbent for the purification of the enzyme solution. However, the separation of ribosidase from nucleosidase was never achieved by this adsorbent.
    The expense of this work was defrayed by a grant from the Imperial Academy.
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  • ÜBER DIE ARGINASEWIRKUNG DER GESCHWÜLSTE
    I. Mitteilung: Arginasewirkung von Kaninchen- und Hühnersarkom
    MASARU KAIJU
    1938 Volume 27 Issue 1 Pages 35-43
    Published: 1938
    Released on J-STAGE: November 18, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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    1. Im Mazerationssaft des Kaninchensarkoms wurde eine Arginasewirkung festgestellt, die unabhängig von der nach der Impfung verflossenen Zeit sich dem Grad nach zwischen der des Hodens und der Niere des Kaninchens zu befinden schien. Im Vergleich mit der Arginasewirkung des Mazerationsafts der Kaninchenleber oder der Hühnerniere ist die Wirkung sehr gering.
    2. Im Mazerationssaft des Hühnersarkoms konnte man nur eine sehr schwache Arginasewirkung beobachten, ebensowie in demjenigen des Hühnermuskels. Wenn man aber die Trockensubstanz (durch Aceton fällbar) der Enzymlösung im Betracht zieht, zeigt die Wirkung denselben Grad wie bei der Hühnerleber oder einen noch stärkeren.
    3. Die Arginasewirkung in Sarkomgeweben und in den anderen Geweben des tumorkranken Tiers zeigt mit fortschreitender Nekrose weder Abschwächung noch Verstärkung.
    4. In den Nekroseteilen der beiden untersuchten Sarkomgewebe wurde auch eine ziemlich deutliche Arginasewirkung nachgewiesen.
    5. Die eben erwähnten Beziehungen und Befunde betreffs der Arginasewirkung blieben auch nach der Behandlung der Enzymlösung mit Mangansulfat zum Zweck einer Vollaktivierung der Arginasewirkung fast die gleichen, trotzdem in alien Fällen eine deutliche Verstärkung der Arginasewirkung beobaehtet wurde.
    6. Die grünstigste Konzentration der Mangansulfatlösung für die Aktivierung der hier untersuchten Arginaselösung des Sarkoms liegt bei 0.0005-0.00025 Mol.
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  • ÜBER DIE BAKTERIENENZYME
    I. Mitteilung: Über die proteolytischen Enzyme der Gelatine verflüssigenden Bakterien
    MITZIMASA IMAIZUMI
    1938 Volume 27 Issue 1 Pages 45-64
    Published: 1938
    Released on J-STAGE: November 18, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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    1. In der vorliegenden Arbeit habe ich die proteolytischen Wirkungen der Gelatine verflüssigenden Bakterien bezüglieh der drei Enzymlösungen: 1) Mazerationssaft von frischen Bakterien, 2) Glyeerinwasserextrakt von getrockneten Bakterien und 3) Bouillonfiltrat durch Chamberlandkerze, gegenüber verschiedenen Substraten studiert. Die untersuchten Bakterien sind folgende: Bac. subtilis, proteus vulgaris, prodigiosus, pyocyaneus und Staphylococcusarten.
    2. Die Spaltung von Casein, Gelatine und Pepton (eigene Darstellung) wurde in allen Enzymlösung nachgewiesen. Nur das Bouillonfiltrat des Staphylococcus pyogenes aureus griff weder Eiweiss noch Pepton an. Die Hydrolyse trat im allgemeinen günstiger bei schwach alkalischer Reaktion (PH 7, 0-8, 0) auf. Bei schwach saurer Reaktion hat man auch deutliche Hydrolyse beobachtet. Ich möchte hier wohl ein trypsinähnliches Exoenzym annehmen, wie A. I. Virtanen und J. Tarnanen die Sekretion der Subtilisproteinase gezeigt haben. Entgegen den Angaben von diesen Forschern lässt die bedeutende Wirkung des Mazerationssaftes oder des Trockenpräparats auch an Endoenzym erinnern, wenn das zufällig angehaltete Exoenzym nicht sicher ausgeschlossen ist.
    3. Der Mazerationssaft sowie der Glycerinwasser-Extrakt der getrockneten Bakterien sind imstande, Leucyldiglycin, Diglycin und auch Glycyl-l-phenylalanin günstiger bei schwach alkalischer Reaktion (PH 7, 0-8, 0) anzugreifen. In einigen Fällen wurde hier auch eine deutliche Aciditätszunahme bei schwach saurer Reaktion (PH 6, 5) beobachtet. Hier ist noch zu erwähnen, dass im Bouillonfiltrat die Peptidasewirkung stets vermisst wird, und man darf sellr wahrscheinlich annehmen, dass es sich bei Bakterienpeptidase um ein erepsinähnliches Endoenzym handelt.
    4. Benzoyldiglycin wurde nur durch den Mazerationssaft des Bac. prodigiosus und des Staphylococcus pyogenes hydrolysiert, während Chloracetylphenylalanin durch den Mazerationssaft aller untersuchten Bakterien angegriffen wurde.
    5. Die Hydrolyse des Benzoyldiglycins durch den Staphylococcus aureus trat am stärksten bei PH 8, 0-9, 0 und diejenige des Chloracetylphenylalanins bei PH 7, 0 auf.
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  • ÜBER DIE BAKTERIENENZYME
    II. Mitteilung: Über die proteolytischen Enzyme der Gelatine nicht verflüssigenden Bakterien
    MITZIMASA IMAIZUMI
    1938 Volume 27 Issue 1 Pages 65-79
    Published: 1938
    Released on J-STAGE: November 18, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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    1. Bezüglich der proteolytischen Wirkungen der drei Enzymlösungen: 1) Mazerationssaft der frischen Bakterien, 2) Glycerinwasser-Extrakt des Trockenpulvers und 3) Bouillonfiltrat durch Chamberlandkerze gegenüber verschiedenen Substraten habe ich Versuche mit folgenden Bakterien (sog. Nichtverflüssiger) angestellt: Bac. dysentheriae, Bat. typhi, Bac. paratyphi B und A, Bae. euteriditis Gärtneri, Sarcina and Bac. coli communis.
    2. In den untersuchten Enzymlösungen konnte ich keine hydrolysierende Wirkung auf Casein oder Gelatine nachweisen. Nur bei dem Versuche mit einer grösseren Menge frischer Colibazillen trat die Casein- sowie Gelatinehydrolyse ein.
    3. Der Mazerationssaft frischer Keime oder der Extrakt des Trockenpulvers vermag Pepton, Tripeptid und Dipeptide zu hydrolysieren. Das Pepton wurde auch durch Bouillonfiltrat der untersuchten Nichtverflüssiger (ausser Bac. dysentheriae und Bac. typhi) angegriffen, während das Bouillonfiltrat ohne Wirkung auf Peptide blieb.
    4. Nur der Mazerationssaft ist imstande Chloracetyl-l-phenyl-alanin zu spalten, während Benzoyldiglycin allen Enzymlösungen sehr stark widerstand. Bei diesen Nichtverflüssigern habe ich also keine Acylasewirkung beobachten können.
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  • DIE VERBREITUNG DER α-UND β-FORM DES LECITHINS SOWIE DES KEPHALINES IN DEN ORGANEN DES KANINCHENS UND DES HUNDES
    TOSHIO YOSHINAGA
    1938 Volume 27 Issue 1 Pages 81-90
    Published: 1938
    Released on J-STAGE: November 18, 2008
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  • THE HEAT PRODUCTION IN THE ENZYMIC PROCESS
    MAKIO MITSUYASU
    1938 Volume 27 Issue 1 Pages 91-105
    Published: 1938
    Released on J-STAGE: November 18, 2008
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  • THE REACTIONS OF GLYOXALS WITH AMINO ACIDS
    SOITIRO KOBAYASI
    1938 Volume 27 Issue 1 Pages 107-118
    Published: 1938
    Released on J-STAGE: November 18, 2008
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  • PHENOL CONTENTS IN THE NORMAL BLOOD
    SYOGO TOKUYAMA
    1938 Volume 27 Issue 1 Pages 119-140
    Published: 1938
    Released on J-STAGE: November 18, 2008
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    The results of all these experiments may be summarized ass follows:
    1. In 100 ce. of the arterial blood, the quantity of the free phenol estimated by Theis-Benedict method is, 1.13mg on the average in a toad and 1.69mg on the average in a rabbit; in 100cc. of venous blood, the quantity is 0.9mg in a toad and 1.4mg in a rabbit. The individual difference between the free phenol contents is relatively small. (1.29, at its maximum, 0.89 at its minimum, and 1.13mg on the average in a toad, and 1.84 at its maximum, 1.60 at its minimum, 1.60mg on the average in a rabbit). On the contrary, the individual difference between the contents of the conjugated phenols are larger. (0.3mg at its maximum, 0.04mg at its minimum and 0.12mg on the average in a toad; 0.4 at its maximum, 0.2 at its minimum, and 0.27mg on the average in a rabbit-all estimated as phenols.)
    There is some reason for thinking that an organism always changes phenols into conjugated phenols for self-protection, as. many scholars have reported. The reason for the existence of the free phenol in the arterial blood and the uniformity of its content is not to be sought in imperfect detoxication processes. The ex-istence of the free phenol in the arterial blood has a physiological significance, and we have to think that this detoxication makes definite the content of the free phenol in the arterial blood.
    2. The increase in the height of muscular contraction is of the same grade as in the case of the injection of 0.5cc. of catecol of 100, 000 times, if we inject 0.5cc. (the free phenol in ultrafiltrate is 2.0 at its maximum, 1.4 at its minimum, and 1.7mg on the average per 100cc.) of ultrafiltrate of the serum from the arterial blood directly into the intra-muscles of the gastrocnemius soleus or the arterial vessel, during the registration of the maximum muscular twitch of the gartroc.-soleus stimulated by a rhythmic break induc-tion shock on the sciatic nerve of a rabbit. Perhaps this may be caused by a certain phenol in a free form in the arterial blood, but it is necessary to repeat further experiments before assuring this hypothesis. This may be the action of the diphenol or aromatic oxyacid but the phenol or paracresol, do not exist within the limit of demonstrable quantities.
    Formerly, I reported in a paper that the free phenols deter-mined by Theis-Benedict's method are as phenol and paracresol, but now I take the liberty of correcting my former remarks.
    In finishing my paper, I express my sincere thanks to professor Ishihara, who has guided me throughout my work and to Pro-fessors Itagaki, Kodama, and Masamune who have given me valuable assistance and suggestions.
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  • BEITRAG ZUR HARNSTOFFBILDUNG IM TIERKÖRPER
    GOICHI IKEDA
    1938 Volume 27 Issue 1 Pages 141-156
    Published: 1938
    Released on J-STAGE: November 18, 2008
    JOURNAL FREE ACCESS
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    1. Um die Bedeutung des Citrullins in der Harnstoffsyntliese im Tierorganismus zu klären, wurden Durchströmungsversuche an der Handeleber mit Citrullin- und Ammoniakzusatz zum Blut ausgeführt.
    2. Ferner wurde der Einfluss von Hunger and Eiweiss-fettdiät auf die Harnstoffsynthese untersucht, auch hier mit Hilfe des Durchströmungsverfahrens.
    Wie schon von Krebs und Henseleit behauptet, befördert
    3. Citrullin den aus Ammoniak Harnstoff bildenden Prozess in der Leber des Säugetieres.
    4. Hanger und Eiweissfettdiät, stärker die letztere, stören die Harnstoffsynthese, und these Störung beruht hauptsächlieh auf der der ersten Stufe nach Krebs und Henseleit.
    5. Die Störung der Harnstoffsynthese entwickelt sich mit der Hungerdauer.
    Zuni Schluss spreche ich Herrn Prof. Dr. N. Kageura meinen herzlichen Dank für seine freundliche Leitung aus, and gleichzeitig Herrn Dr. Y. Sendju für seine fördernde Beratung.
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  • CORRECTIONS
    1938 Volume 27 Issue 1 Pages e1
    Published: 1938
    Released on J-STAGE: November 18, 2008
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