Arabinoxylan (AX) is the major hemicellulose in grass cell walls as a component of lignocellulosic biomass with the highest abundance and yield on terrestrial land area. AX is an obstacle for biomass saccharification as the structural polysaccharides linked to lignin from the supporting tissues like culm and sheath of the grass energy crops, while it has immunomodulatory and prebiotic functions as the dietary fibers from cereal grains. AX is thus interesting from two points of view: the use of a carbon-neutral and renewable energy resource and the use of a healthy functional polysaccharide like barley β-glucan. Elucidation of its fine structures and biosynthetic mechanisms contributes the field evaluation of energy crops and cereal cultivars, as well as for functional food developments. This review outlines the current research status of the chemical structure and biosynthetic mechanism of AX, together with the development of its use as a health-functional polysaccharide.

Galectins are carbohydrate-binding proteins that do not require metals, and are widely distributed in vertebrates. The basic specificity of galectins for β-galactosides is conserved in their carbohydrate recognition domains (CRDs). Although galectins have been implicated in important biological functions, there is limited evidence that galectin-galactoside binding is directly linked to such functions. Extensive functional analysis of galectins in a large number of species is necessary to understand the broad range of evolutionarily conserved functions. Therefore, we focused on Xenopus galectins and identified and analyzed 12 species of Xenopus laevis galectins. The only non-mammalian vertebrate that has been comprehensively analyzed for galectins is the Xenopus laevis, which we use as a model for galectin research. In this review, we introduce the types of galectins and the functions of Xenopus galectins available to date.

In the intestine, mucins function as a physical barrier separating the gut bacteria and the host. MUC2 mucin is a highly O-glycosylated glycoprotein, and its glycans are an essential post-translational modification for MUC2 function. In recent years, it has been discovered that specific structural units of the complex MUC2 glycans play distinct physiological functions. In particular, the sulfation of GlcNAc and Galactose in MUC2 glycans is essential for intestinal barrier function. Furthermore, gut bacteria utilize mucin sugar chains as a nutrient source by employing specific sulfatase enzymes, allowing them to colonize in the intestine. On the other hand, gut bacteria regulate host glycosylation through the induction of glycosyltransferase expression. In the light of recent studies on the structure and function of MUC2 glycans, mucins are not only functioning as a physical barrier but also as molecules that mediate complex interactions with gut microbiota. In this article, we discuss the function of MUC2 mucin and its glycosylation, with a particular focus on sulfated glycans.

Glycosaminoglycans (GAGs) on the cell surface and in the extra cellular matrix have multiple biological roles, including cell signaling. They have a characteristic repeating disaccharide structure and are sulfated by sulfotransferases, the resulting combination of which governs which signal ligands bind to them.

Mouse and human pluripotent stem cells have the potential to differentiate into all cell types, and many signalings and growth factors regulate their states of pluripotency and differentiation. Recent studies are elucidating the specific roles of GAGs in controlling pluripotency and differentiation of pluripotent stem cells through signaling regulation. In this minireview, we present the functions of GAGs in pluripotent stem cells that have been elucidated so far.

Glycosylphosphatidylinositol-anchored proteins (GPI-APs) are a group of proteins anchored to glycolipid on the cell membrane and are ubiquitous in eukaryotes. The basic structure of the glycosylphosphatidylinositol (GPI) moiety comprises ethanolamine phosphate, three mannose residues, glucosamine and phosphatidylinositol (PI). This basic structure and the mechanism by which proteins are anchored to membranes via the structure are conserved among organisms. After the identification of paroxysmal nocturnal hemoglobinuria (PNH), diseases derived from GPI anchor deficiencies were discovered. To comprehend these diseases fully, a comprehensive understanding of GPI anchor biosynthesis, encompassing the intricate remodeling of glycans and lipids, becomes imperative. We used mutant strains of Saccharomyces cerevisiae in which the gene encoding the enzyme that catalyzes remodeling was knocked out and a model molecule for GPI-APs to observe the remodeling process. Herein, we introduce a method for analyzing and identifying glycan structures in GPI anchors using liquid chromatography-electrospray ionization mass spectrometry (LC-ESI MS).

アラビノキシラン（AX）は、イネ科植物細胞壁の主要なヘミセルロースで、地上で最も多い賦存量と生産量を有するリグノセルロース系バイオマス成分の一つである。AXは、イネ科エネルギー作物の支持組織（茎・葉）では、リグニンと結合した構造多糖としてバイオマス糖化の障壁となる一方、穀物の可食組織（種皮・胚乳）では食物繊維として免疫賦活機能やプレバイオティクス機能などの生理活性を有する。このように、AXはカーボンニュートラルな再生可能エネルギー資源と大麦β-グルカンに続く第二の穀物由来機能性多糖という観点から興味深い特徴を持ち、その詳細な化学構造と生合成機構の解明は、イネ科エネルギー作物や穀物の品種特性の評価や機能性食品の開発に寄与し得る。本稿では、その化学構造や生合成機構と利用展開に関する研究動向を概説する。

ガレクチンは脊椎動物に広く分布する非金属要求性の糖結合タンパク質である。ガレクチンのβ-ガラクトシドに対する基本的な特異性は糖認識ドメイン（CRD）により保存されている。ガレクチンは重要な生命現象に関与していると考えられてきたが、ガレクチンと糖鎖の結合が直接機能に結び付くことを証明できた例は少ない。進化的に保存されたガレクチンの本来の機能を幅広く知るために、多くの種での網羅的な機能解析を行う必要がある。そこで我々はツメガエルのガレクチンに着目し、現在までに12種のアフリカツメガエルガレクチンを同定し、解析をおこなってきた。哺乳類以外の脊椎動物でガレクチンの包括的な解析がおこなわれているのは、我々がガレクチン研究のモデルとして用いているアフリカツメガエルのみである。このレビューでは現在までに得られているツメガエルガレクチンの種類や機能について紹介する。

腸管において、ムチンは腸内細菌と宿主を隔てる物理的バリアとして機能する。MUC2ムチンは、高度にO結合型糖鎖修飾を受けた糖タンパク質で、付加する糖鎖はムチンの機能発現に必須の翻訳後修飾である。近年、複雑な構造をもつMUC2糖鎖の特定の構造単位が特有の生理機能を果たすことが見出されつつある。特に、ムチン糖鎖におけるN-アセチルガラクトサミンとガラクトースの硫酸化は、腸管バリア機能に必須の糖鎖構造であることが示された。また、腸内細菌は特定の硫酸基分解酵素を用いることで、ムチン糖鎖を栄養源として利用し、腸へと生着する。一方、腸内細菌は糖転移酵素の発現誘導を介して、宿主の糖鎖修飾を制御する。このように、昨今のムチン糖鎖の構造と機能に関する研究から、ムチンは単に物理的バリアとして機能するのではなく、腸内細菌との複雑な相互作用を制御する分子であることが明らかにされつつある。本稿では、 MUC2ムチンおよびその糖鎖修飾の機能に触れながら、特にムチン糖鎖の硫酸化修飾について解説したい。

細胞表面や細胞外マトリックスに存在するグリコサミノグライカン（GAG）は、特徴的な二糖繰返し構造をもち、硫酸転移酵素により硫酸化修飾を受ける。この二糖繰返し構造と硫酸化パターンの組合せにより、GAGは特定のシグナルリガンドもしくは受容体と結合し、シグナル伝達の調節に寄与する。

マウス／ヒトの多能性幹細胞は、身体の全ての細胞に分化することが可能であり、多くのシグナルや成長因子がその多能性維持と分化制御に機能している。我々や他の研究グループは、GAGがシグナル調節を介して多能性幹細胞の多能性および分化をコントロールすることを報告している。本稿では、これまでに明らかになった多能性幹細胞におけるGAGの機能について紹介する。

グリコシルホスファチジルイノシトール（Glycosylphosphatidylinositol, GPI）アンカー型タンパク質（GPI-APs）とは、細胞膜上の糖脂質（GPI）によりアンカーされている一群のタンパク質であり、真核生物において広く存在している。GPI部分は、ホスファチジルイノシトール、グルコサミン、3つのマンノース、そしてエタノールアミンリン酸を基本構造とし、この基本構造と、それを介したタンパク質の膜へのアンカーの仕組みは、生物間でよく保存されている。発作性夜間ヘモグロビン尿症を初め、GPIアンカー欠損症が次々と見いだされている。これらの疾患を理解するためにも、GPIアンカーの生合成、つまり、糖鎖と脂質のリモデリング過程を知ることは大変重要である。本稿では、リモデリング過程を観察するために、リモデリングを触媒する酵素をコードする遺伝子をノックアウトした出芽酵母の変異株と、GPI-APsのモデル分子を用いて、GPIアンカー中の糖鎖の構造を液体クロマトグラフィー-エレクトロスプレーイオン化質量分析（LC-ESI MS）により分析・解析する方法を紹介する。